Gli organismi viventi hanno sviluppato sistemi molecolari capaci di trasformare l’energia chimica dell’ATP in energia meccanica. Questi sistemi hanno raggiunto il massimo sviluppo in tessuti particolari che si sono differenziati per operare tale trasformazione su larga scala: i muscoli lisci e striati.

Sono tuttavia presenti in tutte le cellule, dove partecipano non solo alle operazioni che comportano movimento di alcune parti rispetto ad altre (alcuni tipi di secrezioni, mitosi, formazione di pseudopodi, retroazione del coagulo, ecc.) ma pure alla stessa organizzazione cellulare (con microtubuli e microfilamenti) anche se in questo prevale la funzione statica rispetto a quella dinamica.

Di tutti i vari aspetti prenderemo in esame la sola attività dei muscoli striati che, pur essendo la più complessa per l’alto grado di organizzazione molecolare, è anche la più nota e conosciuta.

La miosina e l’actina costituiscono la frazione quantitativamente maggiore delle proteine muscolari ( 70% circa) e sono le proteine capaci di trasformare l’energia chimica in energia meccanica.

MIOSINA

La miosina è formata da due catene pesanti e da quattro catene leggere ma tutte e sei le catene hanno una struttura primaria quasi sovrapponibile anche se sono codificate da due differenti mRNA.

Nella miosina si individua una porzione fibrosa, allungata, bastoncelliforme, la coda costituita dalle due catene pesanti, in struttura ad a elica, tra loro attorcigliate a formare una superelica, e una porzione globulare, la testa costituita dalle catene leggere e dall’estremità delle catene pesanti.

La testa è capace di scindere l’ATP e possiede la proprietà di legarsi all’actina.

Le molecole di miosina tendono ad aggregarsi tra loro, affiancando le porzioni fibrose, a costituire un fascio di molecole da cui sporgono le teste. Al centro del fascio la direzione delle molecole è antiparallela, è invece parallela alle estremità.

Il fascio di miosina costituisce il filamento spesso della miofibrilla.

ACTINA

E’ costituita da una singola catena polipeptidica. Oltre che nei muscoli è stata dimostrata la sua presenza in numerosissime altre cellule, dall’ameba alle pistrine umane, doce partecipa a numerose attività meccaniche che vanno dalla formazione di microfilamenti alla secrezione, alla mitosi, alla mobilità cellulare e alla retrazione del coagulo.

Le sue proprietà meccaniche nascono dalla capacità dell’actina monomero a polimerizzarsi formando lunghi filamenti fibrosi, e due filamenti fibrosi corrono attorcigliati tra loro a costituire una doppia elica. In ciascuna elica ogni unità è costituita da un monomero ed al microscopio elettronico l’actina polimerica è simile a due fili di perle tra di loro attorcigliati.

L’ astina polimerica con altri due tipi di proteine quali la tropomiosina e la troponina costituiscono il filamento sottile delle miofibrille.

MECCANISMO DELLA CONTRAZIONE

Nella cellula muscolare (miofribilla) si distinguono due serie di filamenti disposti alternativamente:

i filamenti spessi formati da miosina ed i filamenti sottili formati da astina, la contrazione del muscolo consiste in un accorciamento di tale cellula dovuto allo scivolamento uno sull’altro dei due tipi di filamenti di cui risulta composta la cellula muscolare, tale scorrimento comporta un consumo di ATP ossia una spesa di energia da parte della cellula muscolare ed è favorito ancora dallo ione Ca⁺⁺.