Possono coesistere in complessi multienzimatici, ossia più enzimi diversi che concorrono al raggiungimento di un unico scopo: spesso gli enzimi lavorano in serie, ognuno compie un piccolo passaggio in una reazione a più fasi.

Se un enzima viene denaturato o dissociato in subunità, perde la sua attività catalitica, così come se viene rotto nei suoi componenti amminoacidici.

CATALISI ENZIMATICA e COMPLESSO ENZIMA - SUBSTRATO

Così come in chimica inorganica il passaggio da reagenti a prodotti è favorito dai catalizzatori secondo la reazione:

Catalizzat.

Reag. -------------> Prod.

in chimica biologica un enzima si lega ad un substrato e agisce su di esso con la formazione del prodotto:

enzima

Substrato ----------------> Prod.

secondo la reazione enzimatica:

E + S _<==^> ES -----> E + P

in cui il substrato, S, è la molecola su cui agisce l’enzima, e l’intermedio di reazione, ES, è un complesso dell’enzima con il substrato. Si può notare come l’enzima non venga consumato alla fine della reazione e come il secondo stadio della reazione sia spostato verso destra. Una caratteristica delle reazioni enzimatiche è quella di avvenire all’interno dei confini di una “tasca” degli enzimi, chiamata SITO ATTIVO, che costituisce una parte relativamente piccola dell’intera molecola enzimatica. Questo è una complessa struttura tridimensionale formata da gruppi che fanno parte di segmenti diversi della sequenza lineare degli amminoacidi.

L’enzima possiede un sito attivo la cui conformazione è specifica per il substrato:

Tra enzima e substrato c’è complementarietà sterica e chimica. Un substrato deve avere una forma che possa adattarsi al sito attivo ed è legato all’enzima da forze relativamente deboli.

La specificità di un substrato è elevata, (ad es. un enzima è in grado di discriminare tra prodotti simili, ma allo stesso tempo chimicamente diversi, come gli isomeri ottici), ma non assoluta.

COENZIMI

Alcuni enzimi per la loro attività non hanno bisogno del supporto di altri gruppi chimici se non quelli dei loro residui amminoacidici. Altri necessitano di componenti chimici addizionali, che coadiuvano l’enzima nella catalisi trasportando l’atomo o la molecola interessata nella reazione, e si chiamano COFATTORI. Essi possono essere:

- METALLI (generalmente cationi bivalenti): Zn⁺⁺, Mn⁺⁺, Fe⁺⁺, Cu⁺⁺, Co⁺⁺, Mg⁺⁺, Ca⁺⁺

- COENZIMI: generalmente vitamine e derivati vitaminici

I coenzimi sono molecole non proteiche che spesso funzionano come trasportatori di elettroni. In ogni tipo di cellula ci sono parecchi tipi diversi di coenzimi, ognuno dei quali è capace di tenere gli elettroni ad un livello di energia lievemente differente. Un coenzima può accettare elettroni in un passaggio particolare di una serie di reazioni e cederli poi in un altro passaggio della stessa serie o di un’altra diversa, attraverso reazioni redox. Questa combinazione di enzimi che lavorano insieme e trasportatori di elettroni, permette alla cellula di catturare efficacemente l’energia man mano che gli elettroni passano da livelli energetici più alti a quelli più bassi.

Es. coenzimi trasportatori di H

▪ NADH + H⁺ _<==^> NAD⁺ + H₂

▪ FADH_{2 <}==^> FAD + H₂

▪ Coenzima A (trasporta acetili): CoA + gruppo acetilico = acetilcoenzimaA

I COFATTORI possono interagire con l’enzima secondo due modalità, dall’esterno (es. NAD) oppure essere coniugati ad esso (es. FAD o i metalli). In quest’ultimo caso prendono il nome di GRUPPO PROSTETICO.

OLOENZIMA = APOENZIMA + GRUPPO PROSTETICO

OLOENZIMA: Enzima cataliticamente attivo, con tutti i suoi coenzimi o ioni metallici

APOENZIMA: Parte proteica di un enzima

GRUPPO PROSTETICO: Parte non amminoacidica